采用添加量不同的表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate,EGCG)与大豆分离蛋白(soy proteinisolate,SPI)相互作用形成复合体系,运用多种检测手段探究EGCG对SPI结构的调控机理,以及热处理条件下SPI-EGCG复合体系相互作用的改变。EGCG对SPI的作用机制为静态猝灭,且通过非共价疏水相互作用结合。傅里叶红外光谱和拉曼光谱结果显示,热处理前后EGCG与SPI的复合使SPI的α-螺旋结构相对含量升高,β-折叠结构相对含量降低,而β-转角及无规卷曲结构含量变化不明显。荧光光谱与紫外-可见光光谱表明二者相互作用使SPI的最大发射波长发生红移,且热处理增强了复合体系的红移程度。本实验综合研究SPI与EGCG的营养价值,为开发功能型大豆蛋白产品提供理论基础。

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